ЯКІ ферменти беруть участь у травленні :: Наука

Ферменти головну роль у хімічній переробці їжі, вони виробляються в шлунку, слинних залозах, кишечнику і підшлунковій залозі. Існує величезна кількість різних травних ферментів, однак у них у всіх є ряд загальних властивостей.

Інструкція

Кожному ферменту притаманна висока специфічність. Це означає, що він каталізує тільки одну реакцію або діє тільки на один тип зв`язку. Висока специфічність ферментів травлення забезпечує тонку регуляцію життєво важливих процесів в клітині і організмі в цілому.

У живому організмі всі процеси прямо або побічно здійснюються за участю ферментів. Під дією ферментів травлення складові компоненти їжі (білки, ліпіди і вуглеводи) розщеплюються до більш простих сполук. Порушення активності або утворення ферментів призводить до появи важких захворювань.

Ферменти, які називають ліпазами, розщеплюють жири, амілази - вуглеводи, а протеази - білки. До протеазам відносять: трипсин і хімотрипсин, химозин шлунка, пепсин, ерепсін і Карбоксипептидаза підшлункової залози. Серед амілаз присутній мальтаза слини, лактази, а також амілаза і мальтаза підшлункової соку.

Ферменти складаються з декількох пептидних ланцюгів, як правило, вони володіють четвертичной структурою. Крім поліпептидних ланцюгів, ферменти можуть включати в себе небілкові структури. Апоферментом називають білкову частину, а кофактором або коферментом - небілкову. Якщо небілкова частина представлена анионами або катіонами неорганічних речовин її вважають кофактором. У тому випадку, якщо вона являє собою низькомолекулярне органічна речовина, небілкова частина є коферментом.

Механізм дії ферментів можна пояснити за допомогою теорії активного центру. Відповідно до даної теорії в молекулі ферменту є ділянки, в яких відбувається каталіз за рахунок тісного контакту між молекулами ферменту і специфічної речовини, його називають субстратом. Активним центром може бути окрема або функціональна група. Як правило, для каталітичного впливу необхідне поєднання декількох амінокислотних залишків, розташованих у певному порядку.

Хімічну будову активного центру ферменту дозволяє йому пов`язувати тільки певний субстрат. Решта амінокислотні залишки, що входять до складу великої молекули ферменту, забезпечують їй глобулярну форму, яка необхідна для ефективної роботи активного центру.

Ферменти стають активні при певних значеннях pH середовища. Наприклад, фермент пепсин активний тільки в кислому середовищі, а ліпази - в слабощелочной. Ферменти можуть діяти тільки у вузькому інтервалі температур від 36 до 37 ° С, за його межами їх активність різко знижується, при цьому процес травлення порушується.